Rabu, 08 Oktober 2008

Kofaktor

Kofaktor

Banyak enzim dalam melaksanakan fungsi katalitiknya membutuhkan senyawa lain yang bukan protein. Senyawa lain tersebut disebut kofaktor. Kofaktor tersebut harus terikat terlebihdulu dengan enzim sebelum melaksanakan fungsi katalitiknya. Kofaktor dapat berupa senyawa inorganik atupun organik. Kofaktor yang berupa senyawa inorganik, yaitu logam disebut kofaktor logam, sedangkan kofaktor yang berupa senyawa organik nonprotein disebut koenzim.

Kofaktor Logam
Logam berperananan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Sebagian enzim yang dikenal mengandung atau memerlukan logam yang berikatan secara kovalen atau nonkovalen untuk aktivitasnya. Jika terikat secara kovalen, pada pemurnian enzim, logam tidak dapat dilepaskan. Enzim yang seperti itu disebut metaloenzim, sedangkan yang terikat secara nonkovalen, biasanya logam berupa ion logam yang diperlukan untuk mengaktifkan enzim. Perbedaan antara metaloenzim dan enzim yang diaktifkan logam, juga dapat dilihat pada afinitas enzim terhadap logamnya.
Pada beberapa metalo enzim, logam yang terikat secara kovalen, sering mempunyai aktivitas katalitik sendiri. Sebagai contoh misalnya enzim katalse mengandung besi (katalase merupakan porfirin besi). Katalase mengkatalisis perubahan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen. Besi sendiri dapat mengkatalisis reaksi diatas dengan kecepatan yang lebih lambat. Antara active site enzim (Enz), logam (M), dan substratnya (S), membentuk kompleks.
Sebagian enzim membutuhkan senyawa organik nonprotein yang spesifik dalam melaksanakan fungsinya/ mengkatalis reaksi-reaksi. Senyawa organik itu disebut koenzim. Koenzim mempunyai bobot molekul rendah dan lebih stabil terhadap panas, Bila ada komplek/ ikatan enzim dan koenzim dapat terjadi katalisis. Sistem komplek enzim dan koenzim itu disebut holoenzim. Apabila koenzim terlepas, enzim menjadi inaktif dan dinamakan apoenzim. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga jauh melebihi kemampuannya sendiri. Jenis reaksi yang sering memerlukan koenzim adalah oksidasi reduksi, reaksi-reaksi pemindahan gugus dan isomerasi yang menghasilkan pembentukan ikatan kovalen (klas1, 2, 5, dan 6) sebaliknya yaitu reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis seperti yang dikatalis oleh enzim-enzim saluran pencernaan umumnya tidak memerlukan koenzim
katan antara koenzim dengan enzim dapat berupa ikatan kovalen maupun nonkovalen. Jika ikatan berupa ikatan kovalen, maka koenzimnya yang membentuk ikatan dengan enzim dinamakan gugus prostetik. Jika ikatan berupa ikatan nonkovalen yang lebih lemah koenzim sering disebut dengan kosubstrat. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya dapat didaur ulang dan berfungsi sebagai unsur pembawa hidrogen (FADH, NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) dan gugus metil (folat).
Koenzim yang terikat dengan ikatan nonkovalen dianggap sebagai kosubstrat atau substrat sekunder karena dua alasan, yaitu :
1) Perubahan kimia pada koenzim tepat mengimbangi perubahan kimia yang terjadi di dalam substrat.
2) Perubahan kimia pada koenzim sering mempunyai makna fisologis mendasar yang lebih penting.
Banyak dari koenzim-koenzim tersebut merupakan derivat ataupun mengandung vitamin B komplek, serta derivat adenosin monofosfat (AMP). Hal ini dikarenakan vitamin B (nikotinamida, tiamin, riboflavin dan asam pantotenat) merupakan unsur esensial yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik. Misalnya untuk metabolisme asam-asam amino diperlukan vitamin B6. Untuk oksidasi biologi diperlukan nikotinamida, tiamin, riboflavin, asam pantotenat dan asam lipoat. Untuk metabolisme zat dengan satu atom C diperlukan asam folat dan vitamin B12.Demikian juga AMP seperti ; adenin, ribosa, serta fosfat.

Isozim (Isomerik Enzim)
Isozim merupakan sekolompok enzim yang mempunyai aktivitas yang sama. Bentuk-bentuk enzim tersebut berbeda secara fisik, kimia dan imunologik dan dapat dipisahkan. Isozim lazim ditemukan di dalam serum dan jaringan semua vertebrata, insekta, tumbuhan, dan organisme uniseluler. Jaringan yang berbeda dapat mengandung isozim yang berbeda pula, dan semua isozim ini mempunyai afinitas berbeda-beda terhadap substrat.

Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada dua tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu: (1) Melindungi tubuh dari proses autodigesti; (2) Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat. Sebagai contoh misalnya pepsinogen, tripsiogen dan kemotripsinogen.

Tidak ada komentar: