Tata Nama Enzim

Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal, penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin, ptyalin. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. Setelah makin banyak enzim ditemukan, enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase; Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase.
Seiring dengan perkembangan zaman, dimana makin banyak enzim yang ditemukan, para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai, ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase, glukosa 6 fosfatase, glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. Kenyataan tersebut dapat membingungkan, karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda. Pada perkembangan berikutnya, akhiran -ase tetap digunakan, tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus.
Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi, tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik.
Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok, yaitu:
1. Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya, masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas.
2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan substrat, sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya, ditambah akhiran –ase.
Contoh: 1.1.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini:
Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+
Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat, sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.

3. Apabila diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. Sebagai contoh misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi).
Bandingkanlah dengan enzim 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini:
L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+
Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi

4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama), subklas (digit kedua), dan subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2.7.1.1. Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan, yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP

Sifat Enzim : spesifisitas enzim

Sifat yang penting dari enzim diantaranya adalah daya katalisisnya dan sifat katalisisnya yang spesifik terhadap reaksi tertentu. Enzim hanya dapat bekerja pada suatu substrat tertentu atau pada sejumlah kecil senyawa yang sejenis. Hal ini berbeda dengan katalisator inorganik seperti H+, OH- ataupun ion-logam. Sebagai contoh misalnya enzim laktase hanya bisa bekerja pada laktosa
Enzim mengkatalisis satu reaksi yang spesifik dan pada hakekatnya tidak mengkatalisis reaksi yang lain. Laju proses metabolisme oleh enzim dapat diatur oleh perubahan dalam efisiensi katalitik enzim spesifik. Spesifisitas enzim tergantung sifat ikatan enzim-substrat dan sifat gugusan katalitiknya. Juga dipengaruhi oleh tempat pengikatan substrat pada enzim, kofaktor-kofaktor organik maupun logam yang ada.
Sebagian enzim dapat mengkatalisis lebih dari satu jenis reaksi yang sama (pemindahan fosfat, oksidasi reduksi, dll) dengan hanya sejumlah kecil substrat yang secara struktural berhubungan/mirip, walaupun sering pada kecepatan reaksi yang secara bermakna lebih rendah. Berbagai reaksi dengan substrat alternatif ini cenderung terjadi kalau substrat terdapat dalam kadar yang tinggi, tetapi kadar seperti itu jarang ditemukan di dalam sel hidup.
Spesifisitas enzim terhadap reaksi dapat bersifat absolut maupun relatif. Suatu enzim disebut mempunyai spesifisitas yang absolut jika hanya dapat berekasi dengan satu substrat tertentu saja (hanya dapat mengkatalisis satu jenis reaksi). Sebagai contoh misalnya enzim glukokinase, yang mengkatalisis reaksi berikut ini :
a-D-Glukosa + ATP → a-D-Glukosa-6P + ADP
Enzim glukokinase tersebut hanya bisa bereaksi dengan satu substrat saja yaitu glukosa, sehingga dikatakan bersifat spesifisitas absolut.
Enzim dikatakan bersifat spesifisik relatif apabila dapat bereaksi dengan beberapa substrat yang sejenis. Sebagai contoh misalnya heksokinase. Heksokinase dapat bekerja terhadap substra heksosa seperti glukosa dan fruktosa, hanya dengan kecepatan yang berbeda. Karena substrat heksokinase lebih dari satu maka disebut bersifat spesifisik relatif.

Enzim umumnya menunjukan kespesifikan absolut untuk paling sedikit sebagian dari molekul substrat kecuali epimerase (rasemase), yang mengubah isomer. Misalnya maltase dapat mengkatalisis hidrolisis α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap β-glukosida. Glikosidase mengkatalisis asam L-amino tidak dapat mengkatalisis asam D-amino. Demikian pula enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat mengkatalisis L-karbohidrat. Sifat ini diperkirakan terjadi karena ikatan antara enzim dan substrat membentuk ikatan tiga dimensi.

Enzim Bersifat Spesifik Bagi Tipe Reaksi Yang Dikatalisis

Enzim untuk proses lisis (enzim lisis) bekerja pada kelompok kimia/gugus tertentu. Misalnya, enzim glikosidase pada glikosida, pepsin serta tripsin pada ikatan peptida, dan esterase pada senyawa- senyawa ester. Berbagai substrat peptida yang berbeda dapat diserang oleh hanya satu enzim sehingga mengurangi jumlah enzim pencernaan yang seharusnya diperlukan.
Enzim lisis tertentu memperlihatkan spesifisitas yang lebih tinggi. Enzim kimotripsin menghidrolisis ikatan peptida, pada reaksi ini, gugus karboksil berasal dari asam amino aromatik fenilalanin, tirosin, atau triptofan. Enzim karboksipeptidase dan aminopeptidase melepas asam-asam amino satu persatu, masing-masing secara berurutan, dari ujung terminal karboksil atau terminal-amino rantai polipeptida.
Meskipun beberapa enzim oksidoreduktase memanfaatkan NAD+ dan NADP+ sebagai akseptor elektronnya, kebanyakan hanya menggunakan salah satu diantaranya. Secara umum, enzim oksidoreduktase yang berfungsi dalam proses boisintesis sistem-sistem mamalia menggunakan NADPH sebagai reduktan, sementara enzim yang berfungsi dalam proses penguraian menggunakan NAD+ sebagai oksidan.

Enzim

Enzim adalah protein (satu atau beberapa gugus polipeptida) yang berperan sebagai biokatalisator. Sebagai protein enzim mempunyai sifat seperti protein pada umumnya,misalnya peka terhadap perubahan pH dan suhu, dan sebagai katalisator, tentunya enzim juga mempunyai sifat seperti katalisator pada umumnya. Katalisator merupakan suatu bahan yang ikut serta dalam reaksi kimia, mempercepat rekasi, tetapi pada akhir reaksi, bahan tersebut akan didapatkan kembali dalam bentuknya semula tanpa perubahan. Katalisator tidak merubah konstanta keseimbangan (Keq), tetapi mempercepat terjadinya keseimbangan. Jumlah katalisator tidak mempunyai hubungan stoikiometrik terhadap jumlah pereaksi (reaktan) meupun jumlah produk.

Mekanisme Kerja Enzim

Suatu reaksi kimia, muisalnya dari A----+P (A = reactants; P = products) dapat terjadi karena sebagian tertentu dari molekul A pada suatu waktu tertentu yang sangat pendek mempunyai energi cukup untuk mencapai keadaan aktif yang disebut keadaaan transisi. Untuk membawa molekul A ke keadaan transisi, harus ada penambahan sejumlah energi yang menyamai barier energi atau yang disebut energi aktivasi. Pada keadaan transisi ini, sangat besar kemungkinannya untuk terbentuk atau terputusnya suatu ikatan kimia sehingga terbentuk produk. Katalisator, termasuk enzim bekerja dengan cara menurunkan energi aktivasi.

Catalytic site

Enzim termasuk makromolekul, sedangkan substrat pada ummnya adalah mikro molekul, sehingga substrat tidak mungkin terikat pada semua permukaan enzim. Kenyataannya substrat hanya terikat pada suatu lokasi/permukaan tertentu dari enzim, pada tempat yang spesifik. Tempat pengikatan substrat pada enzim tersebut dinamakan active site/binding site/catalytic site. Active site mempunyai struktur 3 dimensi dan gugus yang spesifik. Hanya substrat yang mempunyai struktur dan gugus yang sesuailah yang dapat terikat. Substrat yang terikat membentuk kompleks enzim substrat terlebih dulu sebelum berubah mejadi produk

Kesesuaian bentuk (struktur dan gugus) antara enzim dan substrat dapat terjadi berdasarkan 2 teori, yaitu teori Fisher dan Koshland. Menurut teori Fisher kesesuaian bentuk tersebut telah ada sejak awal seperti kunci dan anak kunci karena penggabungan substrat kepada enzim menyerupai pemasangan kunci kepada anak kuncinya. Teori ini dikenal dengan lock and key theory. Substrat dianggap sebagai kunci dan enzim sebagai anak kunci. Teori ini dapat menerangkan mengapa enzim bersifat spesifik. Saat proses biokimia terjadi, enzim bergabung dengan substrat membentuk suatu kompleks enzim-substrat di active site enzim. Substrat berubah menjadi produk di dalam komleks enzim-substrat, kemudian produk yang terbentuk akan meninggalkan active site. Enzim tidak mengalami perubahan dan siap mengkatalisis substrat berikutnya.

Menurut teori Koshland semula kesesuaian bentuk sebenarnya tidak ada. Adanya substrat menyebabkan penyesuaian bentuk active site, sehingga terbentuk struktur yang sesuai. Penyesuaian bentuk tersebut dapat dilakuan oleh substratnya juga. Teori ini disebut juga induced fit theory.

Lokasi Enzim

Lokasi enzim dalam suatu organel sel menunjukkan hubungan dengan fungsi organel tersebut. Contohnya sebagai berikut:
- Kebanyakan enzim yang berkaitan dengan inti berhubungan dengan perangkat genetika.
- nzim-enzim mitokondria berperan dalam reaksi pengadaan energi atau reaksi-reaksi oksidasi yang memberikan tenaga bagi bermacam-macam sel.
- Enzim-enzim ribosomal penting dalam proses biosintesis protein.
- Enzim-enzim mikrosomal penting dalam bermacam-macam rekasi hidkroksilasi dalam biosintesis hormonsteroid dan metabolisme obat ataupun inativasi obat
- Lisosim mengandung enzim-enzim yang mengkatalisis destruksi hidorlitik bahan-bahan yang tidak diperlukan sel dan proses digestif intrasel.